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Proteine
Appunto sulle proteine
Proteine: macromolecole di amminoacidi con strutture complesse e molto differenti tra loro.
Sono molto importanti e si dividono in 7 categorie funzionali:
1. strutturali (formano i tendini e i legamenti)
2. contrattili (astina-miosina, movimento muscoli)
3. riserva (riserva di amminoacidi)
4.difesa (anticorpi)
5.trasporto (emoglobina)
6.regolatrici
7.enzimi(hanno funzione di catalizzatore chimico, ovvero è un agente che modifica la velocità di una reazione chimica)
Come già detto hanno struttura e funzioni molti differenti anche a causa della diversa disposizione del gruppo di amminoacidi. Gli amminoacidi sono formati da un gruppo amminico e da uno carbossilico legati tra loro covalentemente con un atomo d i carbonio centrale detto alfa. In più c’è un gruppo R ovvero una regione variabile che determina le proprietà specifiche di ciascuno dei 20 amminoacidi delle proteine. La più semplice proteina è la Glicina (il gruppo R è formato da un atomo di H). gli amminoacidi possono essere idrofobici (quando il gruppo R è apolare, tipo nella leucina) oppure idrofilo (gruppo R polare, come nella serina dove nel gruppo R c’è anche un gruppo ossidrilico) gli amminoacidi polari servono per la solubilità delle proteine in acqua.
Nelle cellule gli amminoacidi si legano tra di loro grazie alla condensazione: il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega al più vicino gruppo amminico di un altro amminoacido (C+N) e viene espulsa H2O. il legame che li lega è quello covalente che viene detto peptidico, il prodotto finale della reazione viene detto bipeptide (in presenza di 2 amminoacidi) o polipeptidico (in presenza di più amminoacidi). Per dividere un polipeptide bisogna aggiungere l’acqua, attraverso un processo di idrolisi. Nei polipeptidi sono presenti poche unità o migliaia di unità di monomeri. La sequenza particolare di amminoacidi da una particolare conformazione tridimensionale.
Le proteine presentano una o più catene polipeptidiche ripiegate secondo una particolare configurazione, la forme è più o meno sferica e per questa viene detta globulare. Per esempio: il lisozima è formato da una lunga catena polipeptica, formata da spirali e ripiegamenti del nastro polipeptidico, che conferisce uno specifico aspetto tridimensionale e una funzione ben specifica. Quasi tutte le proteine possono legarsi ad altre molecole a seconda della loro funzione.
Denaturazione: processo in cui le catene polipeptiche si svolgono, perdendo la forma caratteristica e in seguito la loro funzione. La forma specifica che determina la funzione proteica comprende 4 livelli di conformazione (livelli strutturali):
1. struttura primaria: data dalla particolare sequenza di amminoacidi. Per svolgere la funzione specifica deve esserci un esatto corredo di amminoacidi secondo un ordine ben preciso. Il minimo cambiamento influenza a struttura complessiva è l’azione.
2. struttura secondaria: determinata da legami idrogeno disposti ad intervalli regolari lungo la catena polipeptidica.ogni legame idrogeno unisce un –N –H di un amminoacido con un gruppo –C=O di un altro amminoacido dando vita alle se uniscono a spirale o ai foglietti ripiegati dovuti a particolari tipi di ripiegamento.
3. struttura terziaria :riferita all’aspetto generale e tridimensionale di un polipeptide, ne determina la forma complessiva
4. struttura quaternaria: le proteine possono presentare da 2 a più catene polipeptiche chiamate subunità. La interazione di queste subunità formano la struttura quaternaria che, quindi, non è presente in tutte le proteine. Molte proteine hanno subunità differenti tra di loro.
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